생체 내에 존재하는 수많은 단백질들은 생명현상과 관련 있는 특유의 기능들을 가지고 있다. 따라서 생명현상을 정확히 이해하고 그 이해를 바탕으로 질병의 원인규명 및 치유에 접근하기 위해서는 단백질 각각의 기능과 반응기작을 철저히 연구할 필요가 있다. 단백질은 또한 자신의 기능수행을 위해 고유한 3차원적 구조를 형성하고 있고 우리는 이러한 구조를 분석함으로써 관심 있는 단백질의 생체 내 작용을 예측할 수도 있는 것이다.
앞에서 언급했듯이 단백질의 작용은 그 3차원적인 아미노산 서열에 의해 결정되어진다. 그러므로 어떤 특정 기능을 수행할 수 있는 단백질을 인공적으로 ㅁ나들기 위해서는 1차원적인 아미노산의 서열과 그로 인해 만들어지는 단백질의 3차원 구조의 연관성이 규명되어야 한다. 이런 아미노산의 서열과 그로 인해 만들어지는 단백질의 3차원적 구조간의 연관성을 알아보기 위해, 본 연구실에서는 용액상에서의 미오글로빈의 접힘 과정을 연구하고 있다. 다양한 pH나 변성제의 농도가 다른 각각의 용액 조건에서 존재하는 미오글로빈을 제한적 가수분해를 이용하여 자른 후, 그 조각들을 고성능 액체크로마토그래피와 전자분무 이온화 질량분석법을 이용하여 분석하여 각 용액 조건에서의 미오글로빈의 구조를 예측할 수 있고 이를 바탕으로 단백질의 접힘 과정을 알아낼 수 있다.
본 연구실에서는 이러한 단백질의 접힘 과정의 연구 외에도 전자분무이온화 질량분석법과 기타 다른 분석법을 이용하여 자연계에서 존재하는 거대한 크기의 단백질보다 훨씬 작으면서도 그 같은 역할을 할 수 있는 기능성 단백질의 구조 분석에 대한 연구도 수행중이다.
HPLC & ESI-MASS & HPCE